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aree:epr:attivita:macromolecole [2017/09/20 19:02]
Gianluca Frustagli
aree:epr:attivita:macromolecole [2021/02/03 09:59] (versione attuale)
Paola Fattibene
Linea 1: Linea 1:
 **Area EPR** **Area EPR**
  
-====== Macromolecole ======+<WRAP fgorange>​ 
 +==== Macromolecole ​(spin labelling) ​==== 
 +</​WRAP>​
  
-{{macromolecole.png?​300 |Macromolecole}} ​La spettroscopia EPR consente di studiare la struttura, la funzione e la dinamica di macromolecole e componenti cellulari in assenza e presenza di agenti perturbatori, mediante la marcatura di siti specifici nelle proteine (spin labeling) e il monitoraggio dello stato redox dei metalli contenuti in specifiche proteine (metalloproteine).+\\ 
 +La spettroscopia EPR consente di studiare la struttura, la funzione e la dinamica di macromolecole e componenti cellulari, le distanze intramolecolari e il ruolo specifico di alcuni residui aminoacidici tramite mutagenesi sito-specifica ​in assenza e presenza di agenti perturbatori.
  
-La tecnica dello //spin labeling// consiste nel marcare specifici residui amminoacidici delle proteine con opportune molecole paramagnetiche (spin labels) tramite legami covalenti. ​Poiché la mobilità degli spin labels dipende strettamente dalla struttura macromolecolare,​ ogni alterazione di quest'​ultima indotta dal microambiente ha effetti sui segnali EPR generati dagli spin labels. Questa tecnica, quindi, permette di studiare le relazioni struttura/​funzione/​dinamica delle macromolecole,​ le distanze intramolecolari e anche il ruolo specifico di alcuni residui aminoacidici tramite mutagenesi sito-specifica.+Poiché la mobilità degli spin labels dipende strettamente dalla struttura macromolecolare,​ ogni alterazione di quest'​ultima indotta dal microambiente ha effetti sui segnali EPR generati dagli spin labels.
  
-Le //​metalloproteine//​ sono macromolecole che contengono centri metalliciad esempio ferro o rameparamagnetici in alcuni stati funzionali della macromolecola. La spettroscopia EPR, permettendo ​di monitorare i cambiamenti dello //stato redox// dei metalli in molte proteine ​di interesse biologico ​(citocromi, proteine contenenti cluster ferro-zolfo,​ emoglobina, ceruloplasmina,​ transferrina,​ etc.), contribuisce a comprenderne il ruolo nei numerosi processi cellulari in cui esse sono coinvolte (per es. bioenergetica,​ signaling, etc.).+A questo scoposi utilizza la tecnica dello **spin labeling**che consiste nella marcatura ​di specifici residui amminoacidici delle proteine ​con opportune molecole paramagnetiche ​(spin labelstramite legami covalenti. 
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